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木豆种子酸性磷酸酯酶AcPase I的部分纯化和动力学特性

文献类型： 中文期刊

作者： 董登峰 1 ; 王永峰 2 ;

作者机构： 1.广西大学农学院

2.广西农业科学院广西作物遗传改良生物技术重点开放实验室

关键词： 木豆;酸性磷酸酯酶;纯化;动力学;特性

期刊名称： 广西农业科学

ISSN： 1002-8161

年卷期： 2007 年 38 卷 04 期

页码： 386-390

摘要： 以萌发的木豆种子为材料,经过匀浆、硫酸铵分部(20%~60%饱和度)沉淀、DEAE-Sephadex A25离子交换与凝胶柱层析,可得到两个酶活力峰AcPase I和AcPase。将AcPase I过HA和ConA-Sepharose 4B柱层析后,被纯化了51.3倍,比活性为10.80U/mg。AcPase I经PAGE和SDS-PAGE分析都呈现单一蛋白酶带,证明Ac-Pase I是单亚基蛋白酶,其亚基分子量约为32kDa。以对硝基苯磷酸作底物时,AcPase I最适pH为4.0,最适温度为50℃,Km为2.48mmol/L,专一性常数为1.47U/mM.mg,AcPase I对焦磷酸有最小的米氏常数0.15mmol/L,有最大的专一性常数74.63 U/mM.mg。因此,AcPase I的这些动力学特性可为今后进一步研究提供理论依据。

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